Ein Katalysator ist eine Stoff, der chemische Reaktionen beschleunigt. Er ist kein Produkt und kein Edukt.

Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Reaktionsgeschwindigkeit einer biochemischen Reaktion erhöhen. Da fast alle biochemischen Reaktionen Gleichgewichtsreaktionen sind, wirken Enzyme auch auf die Rückreaktion. Sie ändern nicht die Gleichgewichtskonstante und die freie Enthalpie.

Betrachten wir zum Beispiel die Kondensation zweier Aminosäuren. Ein Enzym, was dies katalysiert, beschleunigt unter anderen Reaktionsbedingungen auch die Hydrolyse (Spaltung).

Man kann die Aktion eines Enzyms unter energetischen Gesichtspunkten in einem Reaktionsweg-Zeit-Diagramm darstellen:

DG = freie Reaktionsenthalpie

DG* = unkatalysierte Aktivierungsenergie

DG*_enz = enzymatisch katalysierte Aktivierungsenergie

Das Diagramm stellt den Verlauf einer exergonischen Hinreaktion dar (DG= - ).

1.3.2 Substratspezifität, Wirkungsspezifität

Enzyme unterscheiden sich u.a. wesentlich von anderen Katalysatoren: Sie sind sehr spezifisch!

Z. B.: H₂SO₄ (Schwefelsäure) katalysiert durch seine Protonenabgabe die Veresterung nahezu jeden Alkohols mit einer Carbonsäure.

Viele Enzyme jedoch sind so spezialisiert, daß sie auf nur ein Substrat wirken und ein ähnliches Molekül unberührt lassen.

Amylase, ein Verdauungsenzym im Speichel und Darm katalysiert nur die Spaltung von Stärke und nicht Cellulose, obwohl beide aus Ketten von Glucose bestehen. Der Unterschied liegt in der Bindung der Glucosemoleküle.

Die Amylase besteht aus 1 Polypeptidkette und enthält Ca²⁺ als Kofaktor.

Urease katalysiert die Spaltung von Harnstoff in Ammoniak und CO₂. Methylharnstoff ergibt keine Reaktion.

Diese Eigenschaft, nur auf spezielle Ausgangsstoffe zu wirken wird Substratspezifität genannt.

 Die Urease besteht aus 3 Untereinheiten und benötigt als Kofaktor Nickel.

Ein weiteres Beispiel soll die Spezifität der Enzyme verdeutlichen.

Proteinhaltige Nahrung wie Fleisch, Fisch, Geflügel wird im Magen und Darm verdaut. Hier spalten Verdauungsenzyme (Proteasen) die Eiweißmoleküle in Aminosäuren. Die Spezifität ist allerdings sehr unterschiedlich.

Chymotrypsin ist ein solches Enzym, das in der Bauchspeicheldrüse produziert wird. Es spaltet eine Polypeptidkette an Stellen, wo sich Phe, Tyr oder Trp befindet. Dabei ist es egal wie lange die Kette ist.

Es besteht aus 3 Untereinheiten.

Trypsin ist ebenfalls ein Enzym der Bauchspeicheldrüse und spaltet nur Peptidbindungen nach Lys und Arg. Es ist ebenfalls egal wie lange die Kette und wie die Sequenz ist.

Carboxypeptidase A dagegen spaltet Peptidketten vom Carboxylende her, egal wie lang die Kette ist und egal welche Aminosäure (außer Lys).

Carboyxpeptidase A benötigt Zn⁺⁺ als Kofaktor.

Wie man sieht kann die Substratspezifität eng und breit sein.

Enzyme besitzen noch eine weitere wichtige Eigenschaft:

Sie unterscheiden sich in der Wirkung, die Sie auf ihr Substrat haben.

Enzym	Wirkung	Reaktionstyp
Katalase	2 H2O2 ====> 2 H2O + O2	Aus dem Chemieunterricht wissen wir, daß Reaktionen mit O2 Redoxreaktionen sind.
Urease	+IV +IV 2CO(NH2)2 + H2O ====> 2 NH3 + CO2	Falls Sie auch hier eine Redoxreaktion vermuten können Sie ja mal Ihre Chemiekenntnisse anwenden und die Oxidationszahlen aufstellen, und siehe da, die Oxidationszahl von C erhöht sich nicht, also haben wir keine Oxidation vorliegen. Es liegt jedoch eine Spaltung unter Wasseraufnahme vor: eine Hydrolyse.
Amylase	Stärke + n H2O ====> n Glucose	Hier liegt eine Hydrolyse vor.

Vergleichen wir kurz dazu die bisherigen Enzymbeispiele:

Auch die genannten proteinverdauenden Enzyme Chymotrypsin, Trypsin und Carboxypeptidase katalysieren die Hydrolyse der Polypeptidketten.

Man nennt diese Eigenschaft Wirkungsspezifität.

Die Abb. 18 zeigt die Wirkung der Saccharase auf die Saccharose. Dabei wird in 4 Schritten das Rohrzuckermolekül gespalten, genauer die glycosidische Bindung zwischen den Zuckerbausteinen Glucose und Fructose unter Wasseraufnahme hydrolysiert.

Enzyme haben also zunächst 2 Eigenschaften: Sie sind substratspezifisch und wirkungsspezifisch.

Klassifizierung der Enzyme:

Sie werden auch nach ihrer Wirkung eingeteilt:

International habe die Enzyme sogenannte Enzym-Kommisions-Nummern (EC) erhalten: z.B. Amylase hat die Nummer: EC 3.2.1.1

Nomenklatur

Man hat allen Enzymen die Endung -ase gegeben. Für einige schon vor Jahrzehnten entdeckten Enzyme hat man den Trivialnamen beibehalten wie Pepsin oder Lysozym.

Enzyme werden nach ihrem Substrat benannt und wenn der Name zu lang ist abgekürzt ( z.B. siehe unten G6PD oder ADH = Alkoholdehydrogenase).

Man findet Enzyme überall in der Zelle, und im transzellulären Raum, z.B. in den Verdauungsorganen. Man schätzt, daß eine Leberzelle ca. 50 Millionen Enzymmoleküle enthält.
Bis heute kennt man mehr als 2000 Enzyme.

Die häufigste enzymatisch bedingte Erbkrankheit der Welt ist Favismus (ca. 400 Millionen Kranke), ein Fehlen der Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase (G6PD).

Abb. 11

Amylase

enge Substratspezifität Klicken Sie auf das Bild links für 3D

Abb. 12

Ureasetest

Um nachzuweisen, ob ein Mikroorganismus Urease produziert gibt man einen Harnstoffhaltigen Nähragar (Christensen's Agar mit dem Indikator Phenolrot) in entsprechende Reagenzgläser. Danach werden die zu testenden Bakterienkulturen dazugegeben: E.Coli und das Bodenbakterium Proteus. Ergebnis: Proteus enthält Urease, hydrolysiert den Harnstoff, bildet Ammoniumcarbonat und färbt den Indikator rot. Gelb bedeutet keine Reaktion.

Abb. 13

Urease

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Abb. 19

Wirkungsspezifität bei Transferasen

Abb. 20

Wirkungsspezifität bei Lyasen