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Tertiärstruktur, Quartärstruktur, Proteide Unter der Tertiärstruktur versteht man die Wollknäuelstruktur oder Globulärstruktur der Proteine. Dies ist die typische Struktur eines großen Teils der Proteine in der Zelle wie z. B. der Enzyme. Eine Tertiärstruktur enthält meist Sekundärstrukturen wie Helix und Faltblatt. Es gibt kaum Proteine mit Tertiär- aber ohne Sekundärstrukturen. Betrachten wir nun einige typische Tertiärstrukturen:
Die Abbildung 32 zeigt die Vielfalt und Einzigartigkeit jeder Tertiärstruktur. Wir wollen nun einige besondere Proteine herausgreifen und die Tertiärstruktur näher besprechen. 1. Membranproteine Porin, ein Protein aus der Membran bestimmter Bakterien. Es dient als Ionenkanal.
Es besteht nahezu vollständig aus der Faltblattstruktur und bildet eine Röhre, durch die Ionen mit bestimmter Größe hindurch können. 2. Enzyme und Transportproteine Katalase, ein Enzym der Leber. Katalase besitzt wie viele typischen Enzyme Helix und Faltblattanteile.
GAPD (= Glycerinaldehydphosphat-Dehydrogenase) ist ein Enzym des Cytoplasmas im Energiegewinnungsstoffwechsel.
Es besteht aus 4 Untereinheiten und hat somit eine Quartärstruktur. Die Carboanhydrase Abb. 40 katalysiert aus CO2 HCO3--Ionen, mit einem Zink-Atom im Zentrum, ist also ein Proteid. (Proteid = Protein mit Nichteiweißanteil)
Hämoglobin, der rote Blutfarbstoff, der den Sauerstoff transportiert, ein quartäres Proteid. Jede der 4 Untereinheiten besitzt ein Häm -Molekül (als prosthetische Gruppe) .
Eine prosthetische Gruppe ist ein nicht aus Aminosäuren bestehendes Molekül, das fest im Protein gebunden ist. Häm besitzt im Zentrum ein Eisen-Ion, an das der Sauerstoff gebunden wird. Strukturproteine Crystallin das Strukturprotein der Linse im Linsenauge. Bemerkenswert ist der fast symmetrische Aufbau aus 2 Hälften, obwohl nur eine Polypeptidkette vorliegt. Dies und die kristalline Anordnung führen zur Durchsichtigkeit der Augenlinse.
Kollagen ist ein Bindegewebsprotein, bestehend aus einer Tripelhelix. Ca. 1/3 der Aminosäuren sind Gly, ca 1/4 Prolin und Hydroxyprolin. Deshalb ist die Bildung einer a-Helix oder eines b-Faltblatts nicht möglich sondern es wird eine linksdrehende, gestreckte Helix gebildet.
Stabilisierende Bindungen Bleibt die Frage, wodurch die unterschiedlichen Tertiär- und Quartärstrukturen in ihrer Konformation (räumlicheStruktur) stabil bleiben? Die Antwort ergibt sich aus unserer Betrachtung der Sekundärstruktur und Tertiärstruktur. Es sind die Wasserstoffbrücken, die z.B. die Faltblattstruktur und Helices stabilisieren. In einem Protein findet man hunderte solcher H-Brücken (siehe Lysozym Abb. 45). 
Es gibt aber noch weitere, stärkere Kräfte: die Disulfidbrücken und Ionischen Wechselwirkungen. Allgemein ergeben sich diese Wechselwirkung dadurch, daß in einem Protein sich die Reste der Aminosäuren in die Nähe kommen. Je nach Rest ergeben sich dann die entsprechenden Bindungen. Disulfidbrücken Im Lysozym-Molekül Abb. 45 sind 4 Disulfidbrücken eingezeichnet. Diese kommen dadurch zustande, daß sich 2 Cysteinreste mit ihrer SH-Gruppen gegenüberstehen. Dazwischen bildet sich nun eine kovalente Bindung ( -S-S-) unter Abspaltung von 2 H aus. Sie sind sehr häufig wie z. B. auch im oben schon erwähnten Oxytocin.
Ionische Wechselwirkungen Zwischen sauren und basischen Resten wie z. B. der Carboxylgruppe von Glu oder Asp und dem basischen Rest von Arg oder Lys kann es wegen der Bildung von Ladungen zur elektrostatischen Anziehung kommen.Dies nennt man ionische Wechselwirkungen (siehe Abb. 46). Links ist ein Ausschnitt aus einem Chymotrypsinmolekül ( Verdauungsenzym im Darm) abgebildet. Darin sieht man die Wechselwirkung zwischen der Aminogruppe eines Argininrestes und der Carboxylgruppe eines Glutaminsäurerestes. Auch zwischen hydrophoben Resten können sich solche Wechselwirkungen ausbilden.
1.2.4 Signalsequenzen zur Steuerung des Transports und der Lokalisierung Proteine haben eingebaute "Signale"(= topogene Signale), die Ihren Transport und die Lokalisierung in der Zelle steuern. Für die Entdeckung und Erforschung dieses Sachverhalts erhielt G. Blobel 1999 den Nobelpreis. Diese Signale sind meist endständige Aminosäuresequenzen. Die verschiedenen Proteine einer Zelle (ca. 109) haben eine Vielzahl von Aufgaben, die sie an verschieden Orten der Zelle ausführen.
1.2.5 Proteine als Krankheitserreger Bestimmte Proteine können je nach räumlicher
Struktur Krankheiten hervorrufen. Man nennt solche infektiösen
Proteine Prionen (=
PrP = Prion Protein). Dies ist deshalb bemerkenswert, da
Infektionskrankheiten normalerweise immer durch pathogene Mikroorganismen
wie Bakterien, Pilze und vor allem Viren als infektiöse Partikel
hervorgerufen werden, d.h. die Infektion war immer an ein Genom(=
Erbinformation) eines infektiösen Partikels gebunden.
Prionen kommen in 2 Konformationen vor: 1.2.6 Abbau von Proteinen (Lysosomen, Proteasom) 2004 erhielten A. Ciechanover (Israel), A. Hershko
(Israel) und I. Rose (USA) Extrazelluläre Proteine werden hauptsächlich in den Lysosomen abgebaut, intrazelluläre Proteine im Proteasom. Das Proteasom besteht aus zwei Teilkomponenten, dem zylindrischen 20S Kernpartikel (oder auch 20S Proteasom) sowie einem 19S Cap-Partikel (RP), der an die Enden des 20S Kernpartikels (CP) andockt.die beiden Cap-Partikel sind die regulatorischen Komponenten, die ATPasen und eine Erkennungsstelle für das Protein Ubiquitin enthalten , das beim Proteinabbau ein wichtige Rolle spielt. Der Gesamtkomplex, das sogenannte 26S Proteasom, wird als die biologisch aktive Einheit innerhalb der Zelle angesehen. Im Proteasom werden defekte und gealterte Proteine hydrolysiert. Solche Proteine werden an Ubiquitin gekoppelt, ein 76 AS langes, überall vorkommendes Protein. Dadurch gelangt dies zum Proteasom. Das Proteasom bildet eine Art Fass, in das das abzubauende Protein durch das Ubiquitin hineingezogen wird. ATPasen im Innern entfalten unter ATP-Verbrauch das Protein. Threoninreste im Kern der fassförmigen Struktur bilden das aktive Zentrum wo die Proteine in ca. 8 AS lange Peptidfragmente zerlegt werden. Danach werden die benötigten Ubiquitinmoleküle wieder freigelassen. Das Proteasom ist auch für die Prozessierung von Antigenen der Immunzellen verantwortlich.
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