Unter der Tertiärstruktur versteht man die Wollknäuelstruktur oder Globulärstruktur der Proteine. Dies ist die typische Struktur eines großen Teils der Proteine in der Zelle wie z. B. der Enzyme. Eine Tertiärstruktur enthält meist Sekundärstrukturen wie Helix und Faltblatt. Es gibt kaum Proteine mit Tertiär- aber ohne Sekundärstrukturen. |
Betrachten wir nun einige typische Tertiärstrukturen:
Die Abbildung ist aus der ProTeach-Reihe der Protein Society USA und zeigt die Vielfalt und Einzigartigkeit jeder Tertiärstruktur. Dabei treten immer wieder Helix und Faltblatt als Sekundärstruktur auf. Es gibt jedoch auch besondere Proteinstrukturen, deren Konformation mit ihrer Funktion zusammenhängt. |
1. Membranproteine
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Porin, ein Protein aus der Membran bestimmter Bakterien. Es dient als Ionenkanal. Es besteht nahezu vollständig aus der Faltblattstruktur und bildet eine Röhre, durch die Ionen mit bestimmter Größe hindurchkönnen.
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2. Enzyme
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Katalase, ein Enzym der Leber. Katalase besitzt wie viele typischen Enzyme Helix und Faltblattanteile.
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Ferredoxin (oben), ein Redoxenzym mit Fe und Schwefel als Fremdatome im Protein, also ein Proteid. |
GAPD (= Glycerinaldehydphosphat-Dehydrogenase) ist ein Enzym des Cytoplasmas im Energiegewinnungsstoffwechsel.
Es besteht aus 4 Untereinheiten und hat somit eine Quartärstruktur.
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3. Strukturproteine
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Crystallin das Strukturprotein der Linse im Linsenauge. Bemerkenswert ist der fast symmetrische Aufbau aus 2 Hälften, obwohl nur eine Polypeptidkette vorliegt. Dies und die kristalline Anordnung führen zur Durchsichtigkeit der Augenlinse. |
4. Transportproteine
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Hämoglobin, der rote Blutfarbstoff, der den Sauerstoff transportiert, ein quartäres Proteid.
 Eine prosthetische Gruppe ist ein nicht aus Aminosäuren bestehendes Molekül, das fest im Protein gebunden ist. Häm besitzt im Zentrum ein Eisen-Ion, an das der Sauerstoff gebunden wird. |
Bleibt die Frage, wodurch die unterschiedlichen Tertiär- und Quartärstrukturen in ihrer Konformation (räumlicheStruktur) stabil bleiben?
Die Antwort ergibt sich aus unserer Betrachtung der Sekundärstruktur. Es sind die Wasserstoffbrücken, die die Faltblattstruktur und Helices stabilisieren. In einem Protein findet man hunderte solcher H-Brücken.
Es gibt aber noch weitere, stärkere Kräfte: die Disulfidbrücken und Ionischen Wechselwirkungen.
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Disulfidbrücken Im RNAse-Molekül links sind 4 Disulfidbrücken eingezeichnet. Diese kommen dadurch zustande, daß sich 2 Cysteinreste mit ihrer SH-Gruppen gegenüberstehen. Dazwischen bildet sich nun eine kovalente Bindung ( -S-S-) unter Abspaltung von 2 H aus. Sie sind sehr häufig wie z. B. auch im oben schon erwähnten Oxytocin.
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Ionische Wechselwirkungen Zwischen sauren und basischen Resten wie z. B. der Carboxylgruppe von Glu oder Asp und dem basischen Rest von Arg oder Lys kann es wegen der Bildung von Ladungen zur elektrostatischen Anziehung kommen. Dies nennt man ionische Wechselwirkungen. Links ist ein Ausschnitt aus einem Chymotrypsinmolekül ( Verdauungsenzym im Darm) abgebildet. Darin sieht man die Wechselwirkung zwischen der Aminogruppe eines Argininrestes und der Carboxylgruppe eines Glutaminsäurerestes.
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Auch zwischen hydrophoben Resten können sich solche Wechselwirkungen ausbilden.