1.4.3 Peptidbindung und Raumstrukturen Teil II

Untersucht man Polypeptidketten, fallen einem mehrere Besonderheiten der räumlichen Struktur auf. Diese kann man teilweise schon bei Oligopeptiden feststellen. Damit man bei einem Molekül, das aus mehreren Tausend Atomen besteht noch den "Durchblick" hat, haben die Wissenschaftler verschiedene Darstellungsarten entwickelt. Alle Atome darzustellen ist sinnlos, denn wichtige Details der Gesamtstruktur sind nicht mehr sichtbar. So verzichtet man auf bekannte oder unwesentliche Strukturen wie H-Atome oder funktionelle Gruppen. Aus den vorangegangenen Kapiteln wissen wir ja: Peptidketten bestitzen eine Primärstruktur (Zick-Zack-Kette) Aminosäuren sind über die Peptidbindung verbunden Die Peptidkette hat ein Amino- und ein Carboxylende Die Reste stehen aus der Kette heraus. Die nachfolgende Abbildung zeigt verschiedene Darstelungsarten am Beispiel des Peptids Glucagon: Kalottenmodell Alle Atome sind als Kalotten dargestellt. Nur das Volumen des Moleküls wird sichtbar; die räumliche Faltung der Kette kann nur erahnt werden. Ball-and-Stick-Modell Atome sind als Kugeln dargestellt, die Bindungen als Stäbchen. Man sieht, daß die Aminosäurereste aus der Kette herausstehen. Wireframe-Modell (Drahtmodell) In jedem Eckpunkt sitzt ein Atom. Etwas bessere Auflösung der Struktur     Cartoon-Darstellung Nur die Primärstruktur wird dargestellt; auch Reste werden nicht dargestellt. Man erkennt deutlich die schraubige Form der Primärstruktur (rot) die weißen Enden sind ebenfalls Primärstruktur ohne Windung. Klicken Sie hier zur 3D-Darstellung! Manchmal wird noch eine reine Stick-Darstellung verwendet (dickerer Draht). Die Cartoon-Darstellung ist bei langen Peptidketten die beste. Betrachten wir nun einmal einige computeranimierte Modelle verschiedener Peptide und Proteine. Insulin (51 Aminosäuren) Hormon Ribonuklease (104 Aminosäuren) Protein (Enzym) im Zellkern Cytochrom B562 (103) Protein in den Mitochondrien GAPD (1332 Aminosäuren) Protein (Enzym) im Cytoplasma Insulin, Klicken Sie hier zur 3D-Darstellung! Ribonuklease Klicken Sie hier zur 3D-Darstellung! Cytochrom B562 Klicken Sie hier zur 3D-Darstellung! GAPD, Klicken Sie hier zur 3D-Darstellung! Erkenntnisse: bei allen Abbildungen sieht man schraubige Bereiche die Ketten falten sich wollknäuelartig, je länger sie sind bei Ribonuklease kann man daneben noch parallele Bereiche erkennen (gelb) GAPD besteht aus 4 Ketten ( gelbe, blaue, grüne, hellblaue Kette) Cytochrom enthält ein fremdes Molekül (rot) Alle Proteine zeigen solche Eigenschaften. Die Aufschraubung der Primärstruktur nennt man eine Helix (siehe Glucagon oder Insulin) Parallel verlaufende Primärstrukturbereiche nennt man Faltblatt (siehe Ribonuklease) Beide Strukturen faßt man als Sekundärstruktur eines Proteins zusammen. Die Wollknäuelstruktur nennt man Globulärstruktur oder Tertiärstruktur. Die Tatsache daß sogar mehrere Wollknäule (Tertiärstrukturen) sich zusammenlagern können heißt Quartärstruktur. (siehe GAPD) Wenn ein Protein noch andere Moleküle (Nichteiweiß-) eingelagert enthält, nennt man es Proteid. Beim Cytochrom ist es ein Farbstoff mit Namen Häm, derselbe Farbstoff wie im Hämoglobin, dem roten Blutfarbstoff. Sekundärstruktur Helix Betrachten wir eine geschraubte Primärstruktur (Helix) genauer. Wieso kommt es einmal zur Aufschraubung, ein anderes Mal nicht? Der Grund ist, dass meist hydrophobe Aminosäuren vorhanden sein müssen, deren Reste sich räumlich so anordnen können, daß zusätzlich zur Peptidbindung noch Wasserstoffbrücken ausgebildet werden. Diese stabilisieren die Helix. Die rechte Abbildung zeigt einen Ausschnitt aus einer Helix im Stäbchen (Stick)-Modell. Es sind 9 Aminosäuren abgebildet. Die H-Brücken werden durch die C=O Gruppen und H-Atome der N-Atome der Peptidbindung gebildet. Nach Pauling nennt man diese Aufschraubung in Anlehnung an das Protein a-Keratin: a-Helix. Faltblatt Die zweite Sekundärstruktur ist die Faltblattstruktur. Dabei verlaufen Primärstrukturen entweder parallel oder antiparallel nebeneinander und sind ebenfalls durch H-Brücken miteinander verbunden. Typisch sind auch die Haarnadel-Faltungen zwischen den Strängen. In den Abbildungen oben enthalten Insulin und Ribonuklease beide antiparallele Faltblattstrukturen (gelb) , die durch die Pfeilrichtung ausgewiesen sind. Nach Pauling nennt man in Anlehnung an das Haarprotein b-Keratin diese Anordnung : b-Faltblatt.

Quellen zu 3D-Molekülanimationen Online
Biomoleküle	http://www.nyu.edu:80/pages/mathmol/library/life/life.html
Biochemie	http://colossus.chem.indiana.edu/supplement.html
Molekülanimationen	http://www.leeds.ac.uk/bionet/animation/mol_anim.htm
Molekül-Museum	http://topaz.kenyon.edu/depts/bmb/chime/gallery.htm
Moleküle	http://c4.cabrillo.cc.ca.us/
Index Biomoleküle:	http://www.umass.edu/microbio/rasmol/tutbymol.htm http://www.umass.edu/microbio/rasmol/edsites.htm
Molekul-Daten für Chime:	http://www.umass.edu/microbio/rasmol/whereget.htm
Daten für Molekulargenetik	http://ndbserver.rutgers.edu/NDB/NDBATLAS/index.html
Enzym-Daten:	http://molbio.info.nih.gov/cgi-bin/pdb/doc/mrus/searching.html
Protein-Daten:	http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/data/scop.1.html

 CHIME-Support: http://www.mdli.com/support/chime/chimefree.htm

Weiterführende Quellen: Um Online mehr über die Helix- und Faltblattstruktur zu erfahren gehen Sie zu: http://info.bio.cmu.edu/Courses/BiochemMols/ProtG/ProtGMain.htm Wenn Sie die Sekundärstruktur in 3D untersuchen wollen gehen Sie zu:  http://www.umass.edu/microbio/chime/protsecs/index.htm  Komplette Proteinstruktur: http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS/