Aminosäuren können sich mit ihrer Carboxyl- und Aminogruppe miteinander verbinden. Diese Eigenschaft ist der Grund dafür, daß es Proteine gibt. Dabei können Ketten mit über 600 Aminosäuren entstehen.
Wir wollen uns die Verbindung zweier Aminosäuren genauer ansehen.
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Die Bindung zwischen zwei Aminosäuren über die Carboxyl-gruppe der einen und Aminogruppe der anderen heißt Peptidbindung. Dabei wird 1 Wassermolekül abgespalten. Solche Reaktionen, bei den Wasser abgespalten wird, heißen Kondensationsreaktionen. Die Bindung kann auch wieder gespalten werden, man nennt dies Hydrolyse. Dazu wird je ein H2O-Molekül benötigt. Die Abbildung links zeigt relativ gut, daß die Verbindung der Aminosäuren über die Peptidbindung räumlich zu einer "Zick-Zack"-Kette führt. Dabei stehen die Reste seitlich aus der Kette. Diese Struktur nennt man Primärstruktur. Man nennt die Verbindung von 2 Aminosäuren Dipeptid, von 3 Tripeptid, von 4 Tetrapeptid usw. Für längere Ketten verwendet man die Bezeichnungen: |
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Peptide mit einer Kettenlänge von 2 bis ca. 20 werden als Oligopeptide bezeichnet (Oligo für mehrfach).
Längere Peptide bezeichnet man allgemein als Polypetide (Poly für viel), wobei der Übergang Oligo- Poly- fließend ist. Eine Kette mit über 100 Aminosäuren nennt man Protein.
Bleiben wir zunächst noch bei den Peptiden.
Sehen wir uns die Primärstruktur eines Tetrapeptides an:
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Es sind nur die funktionellen Gruppen und Reste dargestellt. Die Peptidbindungen sind rot, die C-Ketten der 4 Aminosäuren violett/schwarz gezeichnet. Um einen räumlichen Eindruck zu erhalten sollte man unbedingt die unten angeführten Animationen durchspielen.
Beachten Sie : |
Versuchen
Sie zur Übung ein Tripeptid aus Phe, Gly und Ala in dieser
"Zick-Zack-Form" zu zeichnen.
Reste und C=O stehen immer abwechselnd nach oben und unten. Links beginnt man mit dem Aminoende, rechts ist dann das Carboxylende der Kette. Zeichnen Sie zuerst die Zick-Zack-Kette und setzen Sie dann die Atome ein.
Betrachten wir nun einige in der Natur vorkommende Peptide, zunächst das Hormon Oxytocin (ruft bei der Geburt die Wehen hervor). Es ist ein Nonapeptid. Die Reihenfolge der Aminosäuren ist wie folgt:
H2N-Gly-Leu-Pro-Cys-Asn-Gln-Ile-Tyr-Cys-COOH (Amino-und Carboxylende sind eingezeichnet)
Nun vergleichen wir damit das Nonapeptid Vasopressin (= Adiuretin, regelt die Nierenfunktion)
H2N-Gly-Arg-Pro-Cys-Asn-Gln-Phe-Tyr-Cys-COOH.
Man sieht sofort Unterschiede und auch Gemeinsamkeiten:
Vergleicht man die räumliche Struktur mit anderen Peptiden erhält man noch eine Charakteristikum:
Damit haben wir wichtige Kriterien gefunden, wie sich Peptide voneinander unterscheiden: Kettenlänge, Frequenz, Sequenz, räumliche Struktur. |
Die Primärstruktur des blutzuckersteigernden Hormons Glucagon sieht so aus:
His Ser Gln Gly Thr Phe Thr Ser Asp Tyr Ser Lys Tyr Leu Asp Ser Arg Arg Ala Gln Asp Phe Val Gln Trp Leu Met Asn Thr (29 Aminosäuren)
Vergleichen wir nun die räumliche Struktur des Oxytocin mit der des Glucagons:
unten Glucagon als "Drahtmodell" |
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Früher haben die Wissenschaftler echte Drahtmodelle gebaut, heute übernimmt der PC diese Aufgaben. Man kann sich die Strukturen mit einem Programme wie RASMOL direkt dreidimensional anschauen und sie drehen. |
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Oxytocin: http://molbio.info.nih.gov/cgi-bin/pdb/doc/mrus/mol_r_us.html?oxytocin
Glucagon: http://molbio.info.nih.gov/cgi-bin/pdb/doc/mrus/mol_r_us.html?glucagon