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Überlegen wir mal, wieviele verschiedene Stoffe bei der Besprechung der Zellbestandteile vorkamen? Und welche waren die wichtigsten?
Sicherlich sind die Nährstoffe mit am wichtigsten. Allgemein für Organismen werden folgende Stoffe Hauptnährstoffe genannt:
Kohlenhydrate, Fette (Lipide) und Eiweiße (Proteine), daneben Wasser.Wir
wollen uns nun mit den Proteinen als eine für Zellen wichtige Stoffgruppe beschäftigen.
Nach der Beantwortung dieser Fragen wird einem klar, dass Proteine wesentlich zum Aufbau und Funktionieren einer Zelle beitragen. Nachfolgend soll der Aufbau und die Funktion der Proteine besprochen werden.
Ein paar kleine Tests geben Auskunft, aus welchen Elementen Proteine bestehen:
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Erhitzt man z. B. Käse, Fleisch, Mehl, Haare und Leder in konzentrierter Lauge und hält feuchtes Universalindikatorpapier in die Reagenzglasmündung, erhält man eine blaue |
Färbung, ein Zeichen für das Entweichen von Ammoniak.
Proteine enthalten also das Element Stickstoff (N).
Verdünnt man die Lösung mit H2O und gibt etwas Bleiacetatlösung dazu, erhält man einen schwarzen Niederschlag von Bleisulfid.
Proteine enthalten demnach ebefalls Schwefel (S).
Erhitzt man Hühnereiweiß (es müßte eigentlich Eiklar heißen) wird es weiß, es gerinnt. Offensichtlich wird durch Erhitzen die Struktur von Proteinen verändert. |
Da
Proteine organische Stoffe sind, müssen ebenfalls Kohlenstoff, Wasserstoff und eventuell Sauerstoff enthalten sein.
Der Nobelpreisträger Linus
Pauling hat 1951 wesentlich zur Aufklärung der räumlichen
Struktur der Eiweiße beigetragen. Sie gelang mit Hilfe
der Röntgenstrukturanalyse,
bei der ein Kristall des zu untersuchenden Stoffes gezüchtet
wird, der dann mit Röntgenstrahlen durchleuchtet wird. Diese
werden charakteristisch an den Atomen gebeugt. Aus der Ablenkung
der Strahlen werden die räumliche Struktur und die Atompositionen
errechnet. Danach kann man heute mit dem Computer ein Modell des
Moleküls erzeugen.
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Lysozymkristall Protein
aus der Tränenflüssigkeit |
Proteine bestehen aus Makromolekülen ( = Riesenmoleküle). Solche Moleküle sind immer aus sich wiederholenden Bausteinen aufgebaut wie z. B. eine Perlenkette.
1.4.2 Struktur und Einteilung von Aminosäuren Um
sich miteinander verbinden zu können, benötigen die Bausteine sozusagen 2 "Bindearme": 
Die Proteinmoleküle entsprechen der Kette mit verschiedenen Bausteinen. Die "Bindearme" sind spezielle funktionelle Gruppen.
Interessanterweise hat man bei der Untersuchung von Proteinen, egal aus welchem Organismus immer nur 20 verschiedene Bausteine gefunden. Diese heißen Aminosäuren. Sie haben alle eine typische Struktur.
Die allgemeine Formel ist rechts abgebildet. Ein solches Molekül bildet einen Baustein eines Proteins. Im Molekül sind 2 funktionelle Gruppen zu sehen: die Carboxylgruppe -COOH und die Aminogruppe -NH2. Mit diesen Gruppen wird die Verbindung zu den anderen Bausteinen geknüpft. Dabei verbindet sich die Carboxylgruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der anderen. Die Bindung heißt
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Peptidbindung. Die Reste sind bei den 20 biologisch wichtigen Aminosäuren verschieden.
Die oben abgebildete Formel wird der tatsächlichen räumlichen Struktur nicht gerecht. Die 4 Bindungen am C-Atom sind tatsächlich in die Ecken eines Tetraeders (Pyramide mt 4 Flächen) gerichtet. Da dies schwer darzustellen ist, benützt man obige Form.
Von den 20 Aminosäuren haben wiederum ca. 5 besondere Bedeutung für die Zelle. Wir werden Ihnen später öfters begegnen. Dies sind:
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Alanin
(Ala)
C3H7NO2 |

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Glycin
(Gly)
C2H5NO2 |
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Glutaminsäure
(Glu)
C5H9NO4 |

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Phenylalanin
(Phe)
C9H11NO2 |
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Cystein
(Cys)
C3H7NO2S |
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Die Aminosäuren Alanin, Cystein, Glutaminsäure, Cystein und Phenylalanin sind in 3 Formen dagestellt:
- in der normalen Fischer-Projektion oben
- in
einer reduzierten Form nur mit funktionellen Gruppen und dem Rest
- einem
3D Ball-und Stick-Modell
Man
sollte sich die normale Form merken. Die reduzierte Form eignet sich gut , wenn die Aminosäuren als Bausteine in einer Kette dienen.
Die Summenformeln braucht man sich nicht zu merken, sehr wohl jedoch die Abkürzungen Ala, Gly, Glu, Cys, Phe.
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So läßt sich natürlich leicht eine Kette darstellen z.B. Cys-Glu-Ala-Phe-Gly. Man nennt ein solches Molekül ein Peptid.
Alle Aminosäuren sehen Sie auf folgender Abbildung:

Aminosäuren werden nach ihren Resten eingeteilt:
Aminosäuren mit hydrophoben, hydrophilen, sauren, basischen und aromatischen Resten.
Hydrophob weil der Rest für sich allein betrachtet nicht wasserlöslich wäre.
Hydrophil, weil der Rest ein wasserlösliche Gruppe enhält.
Sauer, weil im Rest eine saure Gruppe enthalten ist, die ein H+-Ion abgeben kann
Basisch, weil im Rest eine basische Gruppe enthalten ist die ein H+-Ion aufnehmen kann.
Aromatisch, weil der Rest z. B. einen Phenylring (= Benzolring) enthält. |
Betrachtet man die 20 Aminosäuren, fallen einem Gemeinsamkeiten auf:
- alle haben die Aminogruppe am 2. C-Atom (a-C-Atom)
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das 2. C.Atom hat 4 verschiedene Substituenten (= asymmetrisch)
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Prolin ist keine Aminosäure sondern eine Iminosäure, da es keine Aminogruppe sondern eine Iminogruppe hat.
Neben den in Proteinen vorkommenden Aminosäuren gibt es auch noch andere für Zellen wichtige Aminosäuren, z.B.
GABA = g-Amino-Buttersäure, ein Neurotransmitter (Info-Überträgerstoff im Nervensystem)
H2N-CH2-CH2-CH2-COOH,
Ornithin = spielt beim Aminosäureabbau eine Rolle oder
Thyroxin = Schilddrüsenhormon .
Im nächsten Kapitel lernen wir nun die wichtigste Eigenschaft der
Aminosäuren kennen.
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